جلد 14 - جلد 14، شماره 5، ویژه نامه کووید-19
جلد 14 - جلد 14، شماره 5، ویژه نامه کووید-19,1399 صفحات 47-39 |
برگشت به فهرست نسخه ها
Download citation:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
BibTeX | RIS | EndNote | Medlars | ProCite | Reference Manager | RefWorks
Send citation to:
Abidi M, Soheilifard R, Hasanzadeh Ghasemi R. The effect of temperature on the binding affinity of Remdesivir and RdRp enzyme of SARS-COV-2 virus using steered molecular dynamics simulation. JoC 2021; 14 (S1) :39-47
URL: http://joc.kntu.ac.ir/article-1-815-fa.html
URL: http://joc.kntu.ac.ir/article-1-815-fa.html
عبیدی محدثه، سهیلی فرد رضا، حسن زاده قاسمی رضا. بررسی اثر دما بر وابستگی اتصال رمدسیویر به آنزیم RdRp ویروس سارس-کووید-2 با استفاده از شبیه‌سازی دینامیک مولکولی هدایت شده. مجله کنترل. 1399; 14 (S1) :39-47
1- دانشگاه حکیم سبزواری
چکیده: (4265 مشاهده)
ویروس مرگ بار سارس-کووید-2 اولین بار اواخر سال 2019، در چین پدیدار شده است. این ویروس توالی مشابهی با ویروس سارس- کووید در سال 2002 داشته، با این تفاوت که سرعت انتقال آن بسیار زیاد میباشد. از طرفی سارس- کووید-2، یک RNA ویروس بوده و برای رونویسی ژنوم ویروسی خود نیازمند آنزیم RdRp است. به سبب در دسترس بودن محل فعال این آنزیم، هدف قرار دادن آن برای مهار تکثیر سارس- کووید-2 یک روش درمانی موثر محسوب میشود. رمدسیویر یک مهارکننده‌ی ویروس هپاتیت C و ابولا و مورد تایید سازمان غذا و دارو، نتایج مثبتی را در مهار پروتئاز اصلی و RdRp سارس-کووید-2 نشان داده است. هدف از بررسی حاضر مشاهده عملکرد رمدسیویر برای مهار RdRp در دماهای متفاوت با روش شبیه‌سازی دینامیک مولکولی هدایت شده، میباشد. بدین منظور رمدسیویر و RdRp پس از اتصال با داکینگ مولکولی در چهار دمای متفاوت (از17 تا 47 درجه سانتی‌گراد) مورد ارزیابی قرار گرفتند. با توجه به نتایج بدست آمده، نیروی گسیختگی و کار کشیدگی برای جدا شدن رمدسیویر از RdRp، با افزایش دما، کاهش می یابند. همچنین در دماهای بالاتر، انرژی آزاد گیبس به سبب ارتباط با کار کشیدگی کاهش می‌یابد.
واژه‌های کلیدی: سارس- کووید-2، آنزیم پلیمراز RNA وابسته به RNA، داکینگ مولکولی، شبیه‌سازی دینامیک مولکولی هدایت شده، رمدسیویر
نوع مطالعه: پژوهشي |
موضوع مقاله:
کووید 19
دریافت: 1399/10/9 | پذیرش: 1399/11/25 | انتشار: 1399/12/10
دریافت: 1399/10/9 | پذیرش: 1399/11/25 | انتشار: 1399/12/10
فهرست منابع
1. Li H, Liu SM, Yu XH, Tang SL, Tang CK. Coronavirus disease 2019 (COVID-19): current status and future perspectives. Int J Antimicrob Agents [Internet]. 2020;55(5):105951. Available from: [DOI:10.1016/j.ijantimicag.2020.105951]
2. Corman VM, Muth D, Niemeyer D, Drosten C. Hosts and Sources of Endemic Human Coronaviruses. In: Advances in Virus Research. 2018. p. 163-88. [DOI:10.1016/bs.aivir.2018.01.001]
3. Ngo ST, Quynh Anh Pham N, Thi Le L, Pham D-H, Vu V V. Computational Determination of Potential Inhibitors of SARS-CoV-2 Main Protease. J Chem Inf Model. 2020; [DOI:10.26434/chemrxiv.12111297.v1]
4. Huynh T, Wang H, Cornell W, Luan B. In Silico Exploration of Repurposing and Optimizing Traditional Chinese Medicine Rutin for Possibly Inhibiting SARS-CoV-2's Main Protease. 2020;1-20. [DOI:10.26434/chemrxiv.12281078]
5. Al-Dorzi HM, Van Kerkhove MD, Peiris JSM, Arabi YM. Middle east respiratory syndrome coronavirus. ERS Monogr. 2016;2016(9781849840705):21-34. [DOI:10.1183/2312508X.10010015]
6. Banerjee AK, Ray U. Mutation hot spots in Spike protein of COVID-19 virus: Mutation in spike protein. Proc Indian Natl Sci Acad. 2020;86(April). [DOI:10.16943/ptinsa/2020/155490]
7. Wrapp D, Wang N, Corbett KS, Goldsmith JA, Hsieh CL, Abiona O, et al. Cryo-EM structure of the 2019-nCoV spike in the prefusion conformation. Science (80- ). 2020;367(6483):1260-3. [DOI:10.1126/science.abb2507]
8. Saha D, Majumder R, chakraborty sourabrata, Kumar Srivastava A, Mandal M, Sarkar S. Mutations in Spike Protein of SARS-CoV-2 Modulate Receptor Binding, Membrane Fusion and Immunogenicity: An Insight into Viral Tropism and Pathogenesis of COVID-19. 2020. [DOI:10.26434/chemrxiv.12320567.v1]
9. Dayer MR. Old drugs for newly emerging viral disease, COVID-19: Bioinformatic prospective. arXiv. 2020;
10. Abdelli I, Hassani F, Bekkel Brikci S, Ghalem S. In silico study the inhibition of angiotensin converting enzyme 2 receptor of COVID-19 by Ammoides verticillata components harvested from Western Algeria. J Biomol Struct Dyn [Internet]. 2020;0(0):1-14. Available from: [DOI:10.1080/07391102.2020.1763199]
11. Salim B, Noureddine M. Identification of Compounds from Nigella Sativa as New Potential Inhibitors of 2019 Novel Coronasvirus (Covid-19): Molecular Docking Study. ChemRxiv. 2020;19:1-12.
12. Muralidharan N, Sakthivel R, Velmurugan D, Gromiha MM. Computational studies of drug repurposing and synergism of lopinavir, oseltamivir and ritonavir binding with SARS-CoV-2 protease against COVID-19. J Biomol Struct Dyn [Internet]. 2020;0(0):1-6. Available from: [DOI:10.1080/07391102.2020.1752802]
13. Aftab SO, Ghouri MZ, Masood MU, Haider Z, Khan Z, Ahmad A, et al. Analysis of SARS-CoV-2 RNA-dependent RNA polymerase as a potential therapeutic drug target using a computational approach. J Transl Med. 2020;18(1). [DOI:10.1186/s12967-020-02439-0]
14. Choy KT, Wong AYL, Kaewpreedee P, Sia SF, Chen D, Hui KPY, et al. Remdesivir, lopinavir, emetine, and homoharringtonine inhibit SARS-CoV-2 replication in vitro. Antiviral Res. 2020;178. [DOI:10.1016/j.antiviral.2020.104786]
15. Coomes EA, Haghbayan H. Favipiravir, an antiviral for COVID-19? Vol. 75, Journal of Antimicrobial Chemotherapy. 2020. p. 2013-4. [DOI:10.1093/jac/dkaa171]
16. Cao B, Wang Y, Wen D, Liu W, Wang J, Fan G, et al. A Trial of Lopinavir-Ritonavir in Adults Hospitalized with Severe Covid-19. N Engl J Med. 2020;382(19):1787-99. [DOI:10.1056/NEJMoa2001282]
17. Valk SJ, Piechotta V, Chai KL, Doree C, Monsef I, Wood EM, et al. Convalescent plasma or hyperimmune immunoglobulin for people with COVID-19: a rapid review. Vol. 2020, Cochrane Database of Systematic Reviews. 2020. [DOI:10.1002/14651858.CD013600]
18. Choudhery MS, Harris DT. Stem cell therapy for COVID-19: Possibilities and challenges. Vol. 44, Cell Biology International. 2020. p. 2182-91. [DOI:10.1002/cbin.11440]
19. Prompetchara E, Ketloy C, Palaga T. Immune responses in COVID-19 and potential vaccines: Lessons learned from SARS and MERS epidemic. Asian Pacific J Allergy Immunol. 2020;38(1):1-9.
20. Elfiky AA. Anti-HCV, nucleotide inhibitors, repurposing against COVID-19. Life Sci. 2020;248. [DOI:10.1016/j.lfs.2020.117477]
21. Zhang L, Zhou R. Binding mechanism of remdesivir to SARS-CoV-2 RNA dependent RNA polymerase. ResearchGate [Internet]. 2020;(March):2020030267. Available from: www.preprints.org [DOI:10.20944/preprints202003.0267.v1]
22. Patra A, Bhavesh NS. Virtual screening and molecular dynamics simulation suggest Valproic acid Co-A could bind to SARS-CoV2 RNA depended RNA polymerase. 2020;(March):1-10. Available from: https://www.preprints.org/manuscript/202003.0393/v1 [DOI:10.20944/preprints202003.0393.v1]
23. Elfiky AA. SARS-CoV-2 RNA dependent RNA polymerase (RdRp) targeting: an in silico perspective. J Biomol Struct Dyn. 2020; [DOI:10.1080/07391102.2020.1761882]
24. Khan A, Khan M, Saleem S, Babar Z, Ali A, Khan AA, et al. Phylogenetic Analysis and Structural Perspectives of RNA-Dependent RNA-Polymerase Inhibition from SARs-CoV-2 with Natural Products. Interdiscip Sci Comput Life Sci. 2020;12(3):335-48. [DOI:10.1007/s12539-020-00381-9]
25. Singh S, Sk MF, Sonawane A, Kar P, Sadhukhan S. Plant-derived natural polyphenols as potential antiviral drugs against SARS-CoV-2 via RNA‐dependent RNA polymerase (RdRp) inhibition: an in-silico analysis. J Biomol Struct Dyn. 2020; [DOI:10.26434/chemrxiv.12312263.v1]
26. Aouidate A, Ghaleb A, Chtita S, Aarjane M, Ousaa A, Maghat H, et al. Identification of a novel dual-target scaffold for 3CLpro and RdRp proteins of SARS-CoV-2 using 3D-similarity search, molecular docking, molecular dynamics and ADMET evaluation. J Biomol Struct Dyn. 2020; [DOI:10.1080/07391102.2020.1779130]
27. Nguyen HL, Thai NQ, Truong DT, Li MS. Remdesivir Strongly Binds to Both RNA-Dependent RNA Polymerase and Main Protease of SARS-CoV-2: Evidence from Molecular Simulations. J Phys Chem B [Internet]. 2020; Available from: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/33264025 [DOI:10.26434/chemrxiv.12777578.v1]
28. Lepock JR, Borrelli MJ. How do cells respond to their thermal environment? Int J Hyperth. 2005;21(8):681-7. [DOI:10.1080/02656730500307298]
29. Gota C, Okabe K, Funatsu T, Harada Y, Uchiyama S. Hydrophilic fluorescent nanogel thermometer for intracellular thermometry. J Am Chem Soc. 2009;131(8):2766-7. [DOI:10.1021/ja807714j]
30. Ngo ST, Hung HM, Nguyen MT. Fast and accurate determination of the relative binding affinities of small compounds to HIV-1 protease using non-equilibrium work. J Comput Chem. 2016;37(31):2734-42. [DOI:10.1002/jcc.24502]
31. Kumar D, Kumari K, Jayaraj A, Kumar V, Kumar RV, Dass SK, et al. Understanding the binding affinity of noscapines with protease of SARS-CoV-2 for COVID-19 using MD simulations at different temperatures. J Biomol Struct Dyn. 2020; [DOI:10.1080/07391102.2020.1752310]
ارسال پیام به نویسنده مسئول
| بازنشر اطلاعات | |
 |
این مقاله تحت شرایط Creative Commons Attribution-NonCommercial 4.0 International License قابل بازنشر است. |
